Membranproteine haben vielfältige Aufgaben, beispielsweise beim Transport von Stoffen oder auch bei der Vermittlung einer Immunantwort, informiert die ETH in einer Mitteilung. Ihre Struktur und Funktion zu klären, ist für die Pharmaforschung daher sehr wichtig. Für die nicht wasserlöslichen Membranproteine war dies bisher jedoch sehr schwierig. Nur kleine Membranproteine liessen sich in den Röhren von stabilen Wasser-Lipid-Gemischen kristallisieren, was die Voraussetzung für eine Untersuchung ihrer Struktur und Funktion ist.
Eine Gruppe von Forschern der ETH unter Leitung von Raffaele Mezzenga, Professor für Lebensmittel und weiche Materialien an der ETH, hat nun jedoch eine Methode entwickelt, mit der sich auch grosse Membranproteine kristallisieren lasen. Sie fügten den Lipiden einen kleinen Anteil elektrisch geladener Lipide bei. Die sich gegenseitig abstossenden Lipide blähen die von ihnen gebildete Röhrenwand auf. Dadurch finden auch grosse Membranproteine in den Röhren Platz, wo sie mit ihrem wasserabstossenden Teil an die Lipidwand andocken, während der übrige Teil in das wassergefüllte Röhreninnere ragt. Einmal ausgerichtet, beginnen die Membranproteine, dort zu kristallisieren.
„Dieses Werkzeug wird der Strukturaufklärung neuen Schwung verleihen, weil sich damit Proteine erschliessen, die bislang ausser Reichweite waren“, wird Mezzenga in der Mitteilung zitiert. Von der neuen Methode wird seiner Ansicht nach auch die Pharmaindustrie profitieren: „Für die Entwicklung neuer Medikamente ist die Strukturaufklärung von überragender Bedeutung.“ Derzeit ist die Struktur von nur etwa einem Siebtel aller Membranproteine bekannt. hs
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